L'autolisi è una tecnica particolare che consente di sfruttare l'autoevoluzione delle caratteristiche del glutine. Questo sistema si pratica in tre fasi: miscelazione iniziale della farina con dell'acqua; riposo dell'impasto autolitico così ottenuto; ed in fine l'impasto finale. Nella prima fase nell'impastatrice vengono dosati gli ingredienti di base ( farina e acqua ( 55%) ), i quali vengono delicatamente impastati ( ad esempio con l'impastatrice a spirale 5-8 minuti, soltanto in prima velocità ). L'impasto così ottenuto, subisce successivamente il riposo ( seconda fase ), che può durare da 20 minuti a 24 ore. Se il tempo di riposo è superiore alle 5-6 ore, si consiglia di aggiungere alla miscela una parte del sale e non superare il 45-50 % di acqua, la successiva conservazione dovrà essere effettuata alla temperatura di + 18-20°C. Mentre per il periodo di riposo abbastanza breve l'impasto viene lasciato all'ambiente, eventualmente nella vasca stessa dell'impastatrice. Infine segue la terza fase ( l'impasto finale ), in cui vengono aggiunti gli ingredienti mancanti nella ricetta ( lievito, malto, eventualmente acqua, sale ) o gli altri ingredienti in base alla ricetta. Il tutto viene impastato soltanto in seconda velocità per il tempo necessario. L'impasto autolitico può essere utilizzato totalmente o parzialmente ( con la dose minima del 20% ).
La tecnica di autolisi consente di ottenere il prodotto finale, contrassegnato da tre particolarità: un sapore caratteristico, un ottimo sviluppo e una più lunga shelf-life. Inoltre si riducono i tempi d'impasto, la consistenza dell'impasto diventa particolarmente liscia e malleabile, si ha una formatura più agevole ed il prodotto finito ha un volume superiore, una migliore alveolatura e una maggiore sofficità della mollica.
Questi peculiarità nel prodotto sono il risultato dei processi fisici, chimici e colloidali che prendono campo durante il riposo della pasta. In questa fase il glutine subisce delle modifiche ( lisi ) ad opera degli enzimi ( in particolare amilasi e proteasi ), attivati dall'acqua dell'impasto. Sotto l'azione degli enzimi amilasi, come è già stato trattato, l'amido viene trasformato in zuccheri, fornendo più zuccheri disponibili nell'impasto, agevolando così la fermentazione di seguito e apportando al prodotto finale le migliori caratteristiche organolettiche ( come il gusto ed il profumo più intensi ). Gli enzimi proteasi sono protagonisti della reazione della proteolisi, la reazione, che avviene in qualsiasi impasto e prende sviluppo soprattutto durante il periodo di riposo della pasta. Con tale reazione la maglia glutinica della pasta viene frantumata in pezzi più piccoli, le catene proteiche così ottenute si allungano, la pasta acquista una maggiore estensibilità, diventa più malleabile. La reazione delle proteolisi può essere più o meno attiva in base ai diversi fattori ( la struttura delle proteine ( in particolare le proprietà del glutine ), l'attività enzimatica della farina, la presenza nell'impasto di alcune sostanze, temperatura dell'impasto ecc.. ).
Approfondiamo questo argomento:
La struttura delle proteine
Le proteine sono composte dagli aminoacidi e possono essere disfatte in frammenti più corti ( chiamati i peptidi ) sotto l'azione degli enzimi proteasi.
La proteolisi è la reazione al disfacimento delle proteine. Tale reazione disintegra la struttura globulare della proteina. La proteolisi avviene in ogni impasto, però può essere più o meno attiva, può coinvolgere più o meno proteine. Quanto più attiva sarà la reazione della proteolisi, tanto più molle diventerà l'impasto. La proteolisi, distruggendo le proteine, coinvolte nella maglia glutinica, abbassa le sue capacità d'assorbimento d'acqua e di trattenimento d'anidride carbonica. Quindi il progredire di questa reazione diminuisce la forza dell'impasto e aumenta la sua estensibilità. L'attività della reazione della proteolisi dipende dall'attaccabilità delle proteine dagli enzimi. I fattori che determinano l'attaccabilità delle proteine sono seguenti:
La presenza dei determinati gruppi ( tiolici o disolfurici)
La struttura delle proteine è abbastanza complessa, oltre ai legami peptidici sono presenti anche gli altri legami, tra cui, ad esempio, quelli, che coinvolgono i due atomi di zolfo, cosiddetti i ponti disolfurici ( –S=S– ). Quindi, nelle proteine è possibile evidenziare dei gruppi tiolici ( -SH-) o disolfurici ( -S=S- ).
Una farina, cui proteine possiedono maggiormente dei gruppi disolfurici ( -S=S- ), ha l'attaccabilità minore. Tale farina avrà un glutine più forte e più robusto ( rinforzato dai ponti disolfurici ).
Invece, la presenza dei gruppi tiolici ( -SH–), facilmente attaccabili dalle proteasi, causa la formazione di una maglia glutinica più rara e debole.
La denaturazione
Con la denaturazione aumenta l'attaccabilità delle proteine. La denaturazione si ha quando le proteine, reagendo al calore, perdono la struttura compatta ( globulare ) e si trasformano in una posizione intermedia tra la struttura globulare e fibrillare. Con questo processo si disfano i legami disolfurici delle proteine, per cui dopo loro risultano facilmente attaccabili dalle proteasi. La denaturazione delle proteine al calore avviene negli impasti preparati con la tecnica a caldo.
la qualità del frumento, da cui è stata prodotta la farina
Riguarda le caratteristiche genetiche del grano ( che determinano il contenuto proteico e la composizione chimica delle proteine ) e le caratteristiche climatiche della sua maturazione ( normalmente nei climi più caldi e più asciutti i grani raggiungono i più alti valori proteici ).
Una particolare importanza ha la composizione chimica del glutine stesso.
Le proteine della farina, insolubili in acqua e in soluzioni saline, hanno la capacità di formare durante l'impasto una struttura elastica, compatta e spugnosa, chiamata il glutine. La forza della farina dipende maggiormente dalle proprietà del glutine.
Più alto è il contenuto del glutine, più forte risulta la farina. Il glutine è quello, che sostiene l'impasto, svolge praticamente la funzione dei muri portanti in un'abitazione. Però , la quantità del glutine non determina tutto, sono importanti anche le sue caratteristiche. Le due farine possono avere la stessa quantità del glutine, però, una può risultare più forte e l'altra più debole.
Il glutine è composto dalle prolamine ( maggiormente rappresentate dalla proteina gliadina ) e dalle gluteline ( dove è presente soprattutto la proteina glutenina ).
La gliadina a contatto con l'acqua forma una massa collosa e fluida, invece la glutenina assorbendo l'acqua, forma una massa compatta, elastica e resistente.
Il glutine umido possiede le caratteristiche meccaniche di tutte due proteine ( sia della gliadina che della glutenina ). Ovviamente, una farina per essere più forte deve avere in maggioranza le glutenine. Se invece una farina possiede un alta quantità del glutine, ma questo è composto soprattutto dalla gliadina, tale farina non può essere molto forte, perché il suo glutine risulta molle e poco spugnoso.
Il tempo della conservazione della farina
In una farina riposata l'attaccabilità delle proteine diminuisce, però, in una farina scaduta, risulta eccessivamente alta.
Gli enzimi proteasi
Le proteasi sono gli enzimi, contenuti nel frumento, capaci di disfare le proteine. Le proteasi disfano la struttura globulare delle proteine, senza arrivare agli aminoacidi, in quanto non hanno la capacità di distruggere tutti i legami peptidici.
Anche le proteasi si possono trovare in forma passiva e in forma attiva, a seconda dei gruppi, contenuti nella loro struttura ( tiolici o disolfurici ):
Pr-S=S-Pr Proteasi in forma passiva
Pr—SH– Proteasi in forma attiva
Gli attivatori e gli inibitori della proteolisi
Gli attivatori della proteolisi sono quelle sostanze, che trasformano le proteasi dalla forma passiva in forma attiva e favoriscono con questo la reazione della proteolisi. Sono le sostanze, che indeboliscono la farina.
Per esempio, ne fanno parte la glutationa e la cisteina, le sostanze di natura proteica, contenuti nel germe di grano e nel lievito.
Gli inibitori della proteolisi, invece, sono quelle sostanze, che trasformano le proteasi dalla forma attiva in forma passiva. Sono le sostanze, che rinforzano la farina. Come esempi degli inibitori della proteolisi possiamo elencare i perossidi, l'ossigeno, la vitamina C ed anche gli ossidanti tipo iodato di potassio (KJO3) e bromato di potassio (KBrO3).
Inoltre nell'impasto autolitico avviene una reazione opposta a proteolisi, ossia il rinforzamento della maglia glutinica dovuto all'azione dell'ossigeno d'aria, inglobato dalla pasta durante l'impastamento. Sotto l'azione dell'ossigeno i gruppi della maglia glutinica (SH-) si trasformano in ponti disolfurici (-S=S-), il glutine si rinforza, diventa più elastico e potrà assorbire le quantità superiori d'acqua. Tale reazione prende sviluppo soprattutto durante impasto ( nella prima fase di autolisi e nell'ultima fase ( quella dell'impastmo finale)), in minor modo avviene anche durante il riposo della pasta. Durante il riposo della pasta la maglia glutinica viene trasformata, grazie soprattutto a queste due reazioni ( quella della proteolisi e quella della ossidazione ), le catene proteiche si allungano, si gonfiano, assorbendo l'aria e l'acqua, completano la loro idratazione, così l'impasto durante la sua lavorazione finale raggiunge il top della sua consistenza in periodo più breve, con le quantità maggiori d'acqua.
Tutto sommato l'autolisi è una tecnica, che dona all'impasto una particolare estensibilità, ma nello stesso tempo ne migliora l'elasticità e il grado d'assorbimento d'acqua, si riducono anche i tempi d'impastamento ed impasto risulta particolarmente liscio. Tale tecnica può essere particolarmente utile per la panificazione con il lievito naturale, oppure quando vengono utilizzate le farine, particolarmente resistenti.
